蛋白質純化都有哪些方法？

蛋白純化是指通過基因工程技術將編碼蛋白的核酸序列導入到宿主細胞，使其大量表達，再使用適當的純化方法將其在體外純化出來，從而獲得高純度、活性和產量的蛋白質。那么蛋白質純化方法都有什么呢？讓我們一起來看看吧！

一、凝膠過濾層析：

根據分子大小從混合物中分離蛋白質，不同蛋白的形狀及分子大小存在差異，在混合物通過含有填充顆粒的凝膠過濾層析柱時，由于各種蛋白的分子大小不同，擴散進入特定大小孔徑顆粒內的能力也各異，大的蛋白分子會被先洗脫出來，分子越小越晚洗脫。

二、離子交換層析：

依據蛋白表面所帶電荷量不同進行蛋白分離純化，蛋白表面通常會均勻帶有一定的電荷，在一定條件下可以與陽/陰離子交換柱結合。在改變pH或者用逐漸增加離子強度的緩沖液洗脫時，結合的物質可與洗脫液中的離子發生交換而被洗脫到溶液中。由于不同物質的電荷不同，與離子交換柱的結合能力也不同，所以被洗脫到溶液中的順序也不同。

三、疏水作用層析：

利用蛋白質的疏水性，蛋白經變性處理或處于高鹽環境下疏水殘基會暴露于蛋白表面，不同蛋白疏水殘基與固定相的疏水性配體之間的作用強弱不同，依次用從高至低離子強度洗脫液可將疏水用作由弱至強的組分分離。

四、親和層析：

把待純化的某一蛋白質（或在蛋白質上加上標簽）的特異配體通過適當的化學方法共價連接到載體分子上，當蛋白質混合物加到填有親和介質的層析柱時，待純化的蛋白質與配體特異性結合，而其他蛋白質則不被結合，通過洗滌除去，被特異結合的蛋白質可以用含游離的相應配體溶液洗脫下來。

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